在过去的研究工作中，研究人员将蛋白质的光致发光归因于三种芳香性的氨基酸残基分别是色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸，其中以色氨酸的发光为主要贡献。本课题组研究发现，除了上述的三种芳香性氨基酸之外，其他的非芳香性氨基酸也参与了蛋白质整体的发光。团队以常见的牛血清白蛋白（BSA）作为研究对象对其发光性质进行研究，进一步揭示了BSA的发光机理。

研究团队先是研究了BSA在水溶液中发光性质，在365 nm激发下，BSA的水溶液表现出蓝色的发光，此外，BSA的水溶液还表现出激发波长依赖性和聚集诱导发光（AIE）的发光性质。这些发光性质都是早期研究芳香性氨基酸所没有发现的，这是因为早期的研究往往采用最佳的单一激发波长和单一的溶液浓度，从而忽略了激发波长和聚集程度对于发光性质的影响。

研究团队还发现BSA的粉末压片在空气环境下就具有超长寿命室温磷光（p-RTP）性质，相比之下，BSA的粉末只有在真空的条件下才能表现出p-RTP性质，这是由于p-RTP在粉末状态下更容易受到氧气的猝灭。由于BSA粉末p-RTP对氧气敏感的特性，有望将其用于氧气传感等领域。

这些新发现不仅证明了非芳香族氨基酸残基在蛋白质发光中的重要作用，尤其是在固体发光中，而且为蛋白质和生物发光的研究提供了新的理解。此外，它们对进一步阐明组织自发光的基础研究也有重要意义。

论文链接：

https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/anie.201906226